Liganden-gesteuerte Ionenkanäle (Hucho & Weise, 2001) sind wichtige Bestandteile der Synapsen; sie binden Neurotransmitter, die von der präsynaptischen Zelle ausgeschüttet werden und bewirken durch Öffnung eines Ionenkanals die Depolarisation der postsynaptischen Zelle. 
Wir untersuchen Struktur und Funktionsmechanismus des nikotinischen Acetylcholinrezeptors (nAChR) als Modell für die gesamte Klasse dieser Rezeptorproteine. Hierfür setzen wir sowohl Methoden der Proteinchemie wie Mikrosequenzierung und Massenspektrometrie als auch spektroskopische Methoden ein. Ziel ist die Aufklärung der dreidimensionalen Struktur des Rezeptorproteins mit möglichst hoher Auflösung (siehe Übersichtsartikel). 
 

• Heterologe Expression von Teilbereichen des nAChR mit dem Ziel von Strukturuntersuchungen (CD-, FTIR- und NMR-Spektroskopie), Teilprojekt B3 des SFB 449 (Struktur und Funktion membranständiger Rezeptoren) 
• Charakterisierung der Ligandenbindungs-Eigenschaften von definierten Konformationszuständen des nAChR nach kovalenter Quervernetzung, siehe auch:  Watty et al. (1997); Hucho et al. (1998); 
• Untersuchung der Bindungsstellen des nAChR für nicht-kompetitive Inhibitoren, u.a. Philanthotoxinse (PhTXs, Toxine aus dem Wespen-Venom) und Polymethylen-Tetramine; siehe auch:  Bixel et al. (2000); 
• Kristallisierung des nAChR aus Torpedo californica 
• Acetylcholinesterase aus Schlangenvenom: Der Acetylcholinrezeptor arbeitet physiologisch mit der Acetylcholinesterase (AChE) zusammen, einem Enzym, das wir mit biochemischen und molekularbiologischen Methoden untersuchen; Ansprechpartner: Chris Weise