Wintersemester 2002/2003

In diesem Semester haben wir zum einen versucht, Calmodulin aus dem Zitterrochen Torpedo californica (Enrico und Tobias), dem Champignon Agaricus bisporus (Jörg und Sören) und dem Fliegenpilz Amanita muscaria (Jakob und Lasse) zu reinigen und zu analysieren.
Die Sequenz aus Torpedo, die wir im vergangenen Semester an die SWISS-Prot-Datenbank gemeldet hatten (Datenbankeintrag P02593; siehe unter Torpedo californica und Trimethylierung) wurde bestätigt.
Die Sequenz aus dem Champignon ist den beiden bekannten Pilz-Calmodulinen sehr ähnlich, enthält aber doch einzelne Substitutionen. Da es sich um eine neue noch nicht bekannte Sequenz werden wir versuchen, im Rahmen einer freien Mitarbeit oder spätestens im nächsten Praktikum diese Sequenz zu vervollständigen.
Aus Fliegenpilz wurde erstaunlicherweise nach demselben Protokoll ein Protein von ~17,5 kDa gereinigt, das aber mit Calmodulin offenbar nichts zu tun hat. Zumindest gelang mit mehreren Teilsequenzen kein Abgleich mit CaM. Es ist nicht klar geworden, um was für ein Protein es sich handelt.
Außerdem wurde eine Vielzahl von Proteine aus Rattenleber über Anionentauscher und SDS-PAGE gereinigt und durch Massenfingerprints (1D-Gele) identifiziert. In den meisten Fällen handelt es sich um Stoffwechselenzyme ("housekeeping enzymes").