RNA-Protein-Wechselwirkung

Forschungsgebiete

Die Arbeitsgruppe beschäftigt sich mit drei verschiedenen Themenbereichen. Zum einen interessiert Sie die posttranslationale Modifizierung des prokaryontischen Elongationsfaktors Tu (EF-Tu). Dabei wurde die Phosphorylierung dieses Modell-G-Proteins entdeckt, ein offensichtlich essentieller Schritt in der Proteinbiosynthese.

Des weiteren beschäftigt sich die Gruppe mit der Strukturaufklärung der 5S rRNA und ihrer Domänen. Das Hauptarbeitsgebiet ist derzeit die Ermittlung der Struktur und Funktion der eukaryontischen H19 RNA. Diese RNA wird wie eine mRNA prozessiert und wird während der Embryogenese sowie in diversen Tumoren exprimiert. Die zelluläre Aufgabe der H19 RNA ist derzeit unklar.

Ausgewählte Publikationen

Lippmann C., Lindschau C., Vijgenboom E., Schröder W., Bosch L. & Erdmann V.A. (1993) Prokaryotic elongation factor is phosphorylated in vivo. J.Biol.Chem., 268, 601-607

Alexander C., Mesters J.R., Kraal B., Bilgin N., Hilgenfeld R., Lindschau C., Erdmann V.A. & Lippmann C. (1995) Phosphorylation of EF-Tu prevents ternary complex formation. J.Biol.Chem. 270, 14541-14547

Polekhina G., Thirup S., Kjeldgaard M., Nissen P., Lippmann C. & Nyborg J. (1996) Helix unwinding in the effector region of elongation factor EF-Tu-GDP. Structure, 15, 1141-1151

Kraal B, Lippmann C, Kleanthous C. (1999) Translational regulation by modifications of the elongation factor Tu. Folia Microbiol, 44 (2), 131-41. Review.

Lorenz S, Perbandt M, Lippmann C, Moore K, DeLucas LJ, Betzel C, Erdmann VA. (2000) Crystallization of engineered Thermus flavus 5S rRNA under earth and microgravity conditions. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr., 56 (Pt 4), 498-500

Perbandt M, Vallazza M, Lippmann C, Betzel Ch, Erdmann VA. (2001) Structure of an RNA duplex with an unusual G·C in wobble-like conformation at 1.6 resolution. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr., 57 (Pt 4), 219-224

Letzte Änderung: 29.1.2001