Übungen:                                                                (1.11.2002)

 

? kinetische Fragen ?                               

 

Was sind die charakteristischen Unterschiede zwischen chemischen und enzymkatalysierten Reaktionen?

 

Welche kinetische Größen und Konstanten gibt es bei einfachen enzymatischen Reaktionen?

Welche Einheiten haben diese Größen?

 

In einem Reaktionsgemisch befinden sich Hexokinase und die Substrate Glucose, Fructose und ATP in jeweils einer Konzentration von 5 mM. Die Km-Werte betragen: Km(Glucose): 0,05 mM; Km(Fructose): 1,5 mM; Km(ATP): 25 mM

Welches Hauptprodukt erwarten Sie? Durch Zugabe welches der 3 Substrate ist eine deutliche Steigerung der Reaktionsgeschwindigkeiten zu erzielen?

 

Protein A besitzt eine Bindungsstelle für Ligand X mit Kd von 10-6 M. Protein B ebenfalls, jedoch mit Kd von 10-9 M. Welches Protein besitzt die höhere Affinität? Was sind die jeweiligen Ka-Werte?

 

Wann spricht man von „Kooperativität“ bei einer Reaktion?

Was ist Kooperativität?

 

Welche Möglichkeiten des Dopings gibt es bei Ausdauersportarten im Zusammenhang mit der O2-Versorgung?

 

?Weitere blutige Fragen?

 

Welche Oxidationsstufen kann das Eisen der Hämgruppe im Myoglobin bzw. Hämoglobin annehmen?

 

Was ist eine Sichelzellenanämie?

 

Wie unterscheidet sich fetales Hämoglobin im Unterschied zu „normalem Hämoglobin“?

 

 

Empfohlene WWW-Seiten:

 

 

http://web.indstate.edu/thcme/mwking/enzyme-kinetics.html

 

http://fig.cox.miami.edu/Faculty/Tom/bil255/hemoglobin2.html

 

http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/e18/18.htm

 

http://cti.itc.virginia.edu/~cmg/Demo/front.html

 

 

Empfohlene WWW-Fragen?

 

http://cti.itc.virginia.edu/~cmg/Demo/front.html

 

http://wizard.pharm.wayne.edu/biochem/enzyme.html

 

http://biog-101-104.bio.cornell.edu/BioG101_104/tutorials/enzymes.html

 

http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/energy_enzymes_catalysis.html

 

 

Übungen:                                                                (8.11.2002)

 

? kovalente Fragen ?                               

 

Was sind die Gemeinsamkeiten bzw. generellen Unterschiede zwischen einer allosterischen Regulation und einer Regulation durch kovalente Modifikation?

 

Welche Aminosäuren sind Akzeptoren für Phosphorylierungen?

 

Radioaktives [a-P32]-ATP wird mit einem Zellextrakt inkubiert und anschließend radioaktiv markierte Proteine isoliert. Um was für eine Modifikation könnte es sich bei den radioaktiven Proteinen handeln?

 

Folgendes Peptid wird durch Proteinkinasen und ATP phosphoryliert.

Lys-Arg-Asp-Ser-Pro-Lys-Thr-Pro-Pro

Welche Nettoladungen erwarten Sie für die Produkte der Reaktion bei neutralem pH-Wert?

 

Welche Verstärkungsmechanismen gibt es bei der Wirkung von Hormonen wie z.B. Insulin?

 

Wie wird der Abbau von Proteinen in eukaryontischen Zellen eingeleitet?

 

 

Empfohlene WWW-Seiten:

 

 

http://www.pharmazie.uni-halle.de/pb/mgst/Signaltransduktion2/signal2.html

 

http://www.nobel.se/medicine/educational/poster/1992/reversible.html

 

http://www.neuro.wustl.edu/neuromuscular/pathol/ubipath.htm  

 

http://www.biochem.mpg.de/jentsch/MCBdeutsch.html

 

http://www.lille.inserm.fr/u422/proteasome.html

 

Übungen:                                                                (22.11.2002)

 

? enzymologische Fragen ?                               

 

Wie wird das Gleichgewicht einer Reaktion durch die Anwesenheit eines Enzyms verschoben?

 

Wie funktioniert eine katalytische Triade?

 

Geben Sie ein Beispiel einer enzymkatalysierten Reaktion an, bei der ein Oxonium-Ion als Intermediat auftritt. Welche Aminosäurereste im aktiven Zentrum eines Enzyms könnten daran beteiligt sein?

 

Geben Sie jeweils ein Beispiel für einen homotropen bzw. heterotropen allosterischen Regulator.

 

Was ist der Bohreffekt?

 

Was ist ein Zymogen?

 

Skizzieren Sie verschiedene auslösende Wege der Apoptose.

 

Ist Myosin (bzw. Actin, Keratin) ein Enzym?

 

Welche besonderen Struktureigenschaften können Ursache für die Hitzestabilität von manchen Proteinen bzw. Enzymen sein?

 

Erklären Sie den Zusammenhang zwischen Disulfidbrücken und Dauerwellen. Welche Aminosäuren sind dafür verantwortlich?

 

Wie kann die Faltung von Proteinen nach erfolgter Biosynthese (Translation) beeinflusst werden?

 

 

 

 

Empfohlene WWW-Seiten:

 

http://www.bioscience.org/2000/v5/f/rudolf/fulltext.htm            (Movie zur Apoptose)

 

weitere Links zur Apoptose:

 

http://www.zum.de/Faecher/Materialien/hupfeld/index.htm?/Faecher/Materialien/hupfeld/Cytologie/Apoptose/apoptose.html           

 

http://www.baclesse.fr/cours/fondamentale/4-division-cellulaire/Divis-i-17.htm          

 

http://www.ruhr-uni-bochum.de/anat1/Forschungsschwerpunkte/Forschung_Apoptose.htm

 

http://www-ang.kfunigraz.ac.at/~koraiman/Zellbiologie/Zelltod.html          


http://www.ukammann.de/apoptose/Links/links.html

 

http://manske.virtualave.net/bc/index.htm            (gute allgemeine Biochemie-Infos und Links)

 

und Links zu „Bewegung“:

 

http://www.sci.sdsu.edu/movies/actin_myosin_gif.html            (Bewegungs-movies)

 

http://www.mrc-lmb.cam.ac.uk/myosin/myosin.html     

 

http://www.cytochemistry.net/Cell-biology/actin_filaments.htm            (Bewegungsfragen)

 

http://anatomy.med.unsw.edu.au/teach/phph1004/1998/WWWlect4/sld001.htm     

 

http://www.zoologie-skript.de/muskel/muskelin.htm

 

 

Übungen:                                                                (6.12.2002)

 

? analytische Fragen ?                               

 

Welche Methoden der  Zellfraktionierung kennen Sie?

 

Welche Möglichkeiten gibt es, Proteine nach ihrer Größe zu trennen?

 

Wodurch wird der isoelektrische Punkt von Proteinen bestimmt?

 

Welche Möglichkeiten gibt es, Proteine nach ihrer Ladung zu trennen?

 

Was ist eine Affinitätschromatography?

 

Wie können Proteine sequenziert werden?

 

Was ist eine HPLC, wozu wird sie verwendet?

 

Wie funktioniert eine Massenspektroskopie (Maldi)?

 

Was ist Proteomik?

 

 

 

Empfohlene WWW-Seiten:

 

 

http://www.zoologie-skript.de/methoden/progen/progen2.htm

 

 

Übungen:                                                                (18.12.2002)

 

 

? kernige Fragen ?                               

 

Wie erfolgt beim Menschen die Biosynthese von Purinen/Pyrimidinen?

 

Welche Reaktion ist die Schrittmacherreaktion bei der de novo-Synthese der Purinnukleotide?

 

Zu was werden Purine abgebaut?

 

Was ist der „salvage pathway“?

 

Woraus werden NAD+ bzw. FAD gebildet?

 

Schildern/Beschreiben Sie eine menschlichen Erbkrankheit, bei der Störungen im Nukleinsäure-Stoffwechsel ursächlich vorliegen.

 

Empfohlene WWW-Fragen:

 

http://www-medlib.med.utah.edu/NetBiochem/pupyr/puq.htm

 

 

Empfohlene WWW-Seiten:

 

http://www.med.unibs.it/~marchesi/nucmetab.html     

 

http://www.biochem.arizona.edu/classes/bioc461/Chapter29Notes.htm

 

http://www-medlib.med.utah.edu/NetBiochem/pupyr/pp.htm

 

 

Übungen:                                                                (20.1.2003)

 

 

? letzte funktionelle Fragen ?                               

 

Was ist ein Ionophor? Geben Sie bitte ein Beispiel an.

 

Wie/in welcher Form wird die Energie bei einem aktiven Transport durch eine Membran bereit gestellt?

 

Welche wiederkehrenden Motive findet man in Membrankanälen?

 

Wieso ermöglicht die Glykosylierung von Proteinen die Erzeugung einer informativen Vielfalt?

 

Was sind Antikörper? Woraus bestehen sie?

 

 

Empfohlene WWW-Seiten:

 

http://www.bact.wisc.edu/MicrotextBook/      

 

http://www.med.unibs.it/~marchesi/subjects.html      

 

http://www.rpi.edu/dept/bcbp/molbiochem/MBWeb/mb1/MB1index.html

 

http://www.blc.arizona.edu/marty/181/181Lectures/SO2Lecture4.html

 

http://www.rpi.edu/dept/bcbp/molbiochem/MBWeb/mb1/part2/carriers.htm

 

http://www.ionsource.com/Card/carbo/glyconav.htm

 

http://www.biochem.wisc.edu/biochem602/lectures/lecture06/lecture.html

 

http://www.glycoforum.gr.jp/science/hyaluronan/HA16/HA16E.html